Richardas Hendersonas — Nobelio laureatas, kryo-EM pionierius ir škotų biologas
Richardas Hendersonas — Nobelio laureatas ir kryo-EM pionierius, kurio elektroninė mikroskopija atvėrė baltymų, ypač GPCR, struktūrų tyrimus ir pakeitė molekulinės biologijos praktiką.
Richardas Hendersonas CH FRS FMedSci (gimė 1945 m. liepos 19 d.) yra škotų molekulinis biologas ir biofizikas, vienas biologinių molekulių elektroninės mikroskopijos pradininkų. 2017 m. jis kartu su Jacques'u Dubochet ir Joachimu Franku pasidalijo Nobelio chemijos premiją už kryo-elektroninę mikroskopiją (kryo-EM), kuri leido žymiai pagerinti biologinių molekulių vizualizacijos raišką ir tyrinėti jas artimesnėje natūralios aplinkos būsenoje.
Biografija ir karjera
Hendersonas nuo 1973 m. dirbo Medicinos tyrimų tarybos Molekulinės biologijos laboratorijoje (MRC LMB) Kembridže, o 1996–2006 m. buvo jos direktorius. 1993 m. pavasarį jis taip pat buvo vizituojantis profesorius Kalifornijos universiteto Berklyje Millerio institute. Hendersonas yra gavęs kelis garbingus akademinius titulus ir pripažinimus (žymimi trumpiniais CH, FRS, FMedSci), kurie atspindi jo indėlį į struktūrinę biologiją ir technologijų plėtrą.
Moksliniai pasiekimai
Vienas svarbiausių Hendersono darbų buvo bakterijų molekulės bakteriorhodopsino struktūros nustatymas. Bakteriorhodopsinas yra membranos baltymas, kuris sulaiko šviesos energiją ir ją naudoja protonams iš ląstelės išnešti — tai fundamentinis energijos transdukcijos mechanizmas. Hendersono tyrimai leido sukurti antrinį atominį membranos baltymo modelį ir parodyti, kaip elektroninė mikroskopija gali pateikti atominius struktūrinius duomenis tokio tipo baltymams.
Hendersonas išplėtojo ir išpopuliarino elektronų kristalografijos metodus, skirtus dvitūrių (2D) baltymų kristalams tirti. Jis sprendė pagrindines problemas, susijusias su elektronų skilimu, spinduliuotės poveikiu biologiniams mėginiams ir jautriu vaizdavimo režimu, todėl jo sukurti metodai ir protokolai tebenaudojami iki šiol.
Kryo-EM ir įtaka struktūrinei biologijai
Hendersono darbai prisidėjo prie kryo-elektroninės mikroskopijos—metodikos, leidžiančios užšaldyti biologinius mėginius labai greitai (vitrifikacija), taip išsaugant jų natūralią konformaciją—plėtros ir pritaikymo. Jo tyrimai padėjo įveikti technologines kliūtis, susijusias su žemo kontrasto objektų vaizdavimu, žalos mažinimu dėl elektronų spinduliuotės ir vaizdų apdorojimu, todėl kryo-EM tapo patikima priemone struktūrai nustatyti taip tiksliai, kaip iki tol galėdavo tik rentgeno kristalografija.
Dėl šių metodų buvo galima nustatyti kelių svarbių baltymų — įskaitant daugelio su G baltymais susietų receptorių (GPCR) — struktūras. GPCR yra didelė baltyminių receptorių šeima, atpažįstanti už ląstelės ribų esančias molekules ir aktyvuojanti vidinius signalų perdavimo kelius. Dėl to GPCR dalyvauja daugeliuose fiziologiniuose procesuose ir yra vieni iš svarbiausių tikslų vaistų kūrime; Hendersono metodai pagreitino šių receptorių struktūrinę analizę ir skatino struktūrinės farmakologijos pažangą.
Įtaka ir palikimas
Richardas Hendersonas prisidėjo ne tik prie konkrečių struktūrinių atradimų, bet ir prie metodologijų, kurios atvėrė naują erą biologinių makromolekulių tyrimuose. Jo darbai padėjo paversti elektroninę mikroskopiją pagrindine struktūrinės biologijos priemone, leidžiančia tyrėjams tyrinėti baltymų kompleksus, virusus ir membranos baltymus jų natūraliose arba arti natūralių sąlygų būsenose. Tai turi didelę reikšmę tiek fundamentiniams biologijos klausimams, tiek praktiniam panaudojimui medicinoje ir vaistų kūrime.
Klausimai ir atsakymai
K: Kokia yra Ričardo Hendersono profesija?
A: Ričardas Hendersonas yra škotų molekulinis biologas ir biofizikas.
K: Ką jis laimėjo 2017 m.?
A: 2017 m. Ričardas Hendersonas pasidalijo Nobelio chemijos premiją su Žaku Dubošė ir Joachimu Franku.
K: Kur jis dirbo nuo 1973 m.?
A: Nuo 1973 m. Ričardas Hendersonas dirbo Medicinos tyrimų tarybos Molekulinės biologijos laboratorijoje (MRC LMB) Kembridže.
K: Kokios molekulės struktūrą jis nustatė?
Atsakymas: Ričardas Hendersonas nustatė bakteriorhodopsino - bakterijose aptinkamos molekulės, kuri sulaiko šviesos energiją ir naudoja ją protonams iš ląstelės išnešti - struktūrą.
K: Kokius elektronų kristalografijos metodus jis sukūrė?
A: Ričardo Hendersono sukurti elektronų kristalografijos metodai tebenaudojami iki šiol ir padeda nustatyti kelių su G baltymais susietų receptorių (GPCR) struktūras.
K: Kaip GPCR aptinka molekules, esančias už ląstelės ribų?
A.: Su G baltymais surišti receptoriai (GPCR) aptinka už ląstelės ribų esančias molekules ir aktyvuoja vidinius signalų perdavimo kelius, kurie sukelia ląstelės atsaką į šias molekules.
Ieškoti