Hemoglobinas yra raudonųjų kraujo kūnelių baltymas, turintis geležies ir atsakingas už deguonies pernešimą žmogaus organizme. Jis randamas raudonuosiuose kraujo kūneliuose visų stuburinių gyvūnų, išskyrus kai kurias ledinių vandenų žuvis (vadinamas „baltaodėmis“ žuvimis), ir taip pat pasitaiko kai kuriuose bestuburiuose. Kai kurie kiti bestuburiai naudoja kitas chemines medžiagas, pvz.
Struktūra ir veikimo principas
Hemoglobinas yra sudėtingas baltymas — žmogaus suaugusio hemoglobino (HbA) molekulė susideda iš keturių globino baltymų grandinių (dažniausiai dviejų alfa ir dviejų beta grandinių) ir keturių hemo grupių. Kiekvienoje hemo grupėje yra Fe2+ jonas, kuris gali reversiškai prisijungti prie vienos deguonies (O2) molekulės. Todėl viena hemoglobino molekulė gali pernešti iki keturių deguonies molekulių.
Deguonies prisijungimas ir kooperatyvumas
Deguonies prisijungimas prie hemoglobino yra kooperatyvus: kai pirmasis O2 prisijungia, hemoglobino konformacija keičiasi taip, kad lengviau prisijungti antram, trečiam ir ketvirtam O2. Dėl to susidaro S formos (sigmoidinė) deguonies disociacijos kreivė. Hemoglobino affinitetą deguoniui veikia:
- pH (Bohr efektas): mažesnis pH (rūgštesnė aplinka) sumažina afinitetą deguoniui — tai padeda deguoniui atiduoti audiniuose, kuriuose intensyviai metabolizuojama;
- anglies dioksidas (CO2): didesnis CO2 kiekis sumažina hemoglobino afinitetą deguoniui;
- 2,3‑bisfosfogliceratas (2,3‑BPG): eritrocituose susidaręs junginys, kuris mažina hemoglobino afinitetą deguoniui, palengvindamas deguonies išdavimą audiniams;
- temperatūra: aukštesnė temperatūra mažina afinitetą deguoniui.
Deguonies ir anglies dioksido pernešimas
Hemoglobinas perneša didžiąją dalį deguonies, prijungdama jį reversiškai. Kai hemoglobinas prisijungia deguonį, jis vadinamas oksihemoglobinu. Be to, hemoglobinas dalyvauja anglies dioksido pernešime — apie 20–25 % viso iš audinių išnešamo CO2 prisijungia tiesiogiai prie baltyminės grandinės ir formuoja karbaminohemoglobiną; dauguma CO2 pernešama kaip bikarbonatas plazmoje.
Kiti svarbūs hemoglobino aspektai
- Fetalinė hemoglobinas (HbF): naujagimiams ir vaisiui dominuoja HbF (α2γ2), kuri turi didesnę afinitetą deguoniui nei suaugusiųjų HbA — tai palengvina deguonies perėjimą iš motinos kraujo į vaisiaus kraują.
- Patologinės formos: mutantinės hemoglobino formos gali sukelti ligas — pavyzdžiui, sickle ląstelių anemiją sukelia mutacija beta grandinėje (HbS), kuri lemia hemoglobino polimerizaciją ir eritrocitų deformaciją.
- Toksiški junginiai: anglies monoksidas (CO) jungiasi prie hemoglobino daug stipriau nei deguonis ir sudaro karboksihemoglobiną, trukdydamas deguonies pernešimui. Methemoglobinas (Fe3+) negali efektyviai prisijungti deguonies ir gali sukelti methemoglobinemiją.
- Adaptacija prie aukštikalnių: aukštumoje organizmas didina eritrocitų skaičių ir 2,3‑BPG koncentraciją, taip prisitaikant prie mažesnio atmosferos deguonies slėgio.
Klininė reikšmė ir normos
Hemoglobino koncentracija kraujyje yra svarbus rodiklis, naudojamas vertinant anemiją, poliglobuliją ir bendrą paciento būklę. Apytikslės normos suaugusiems:
- Vyrai: apie 130–170 g/l (13–17 g/dl);
- Moterims: apie 120–150 g/l (12–15 g/dl).
Žemesnis hemoglobino kiekis rodo anemiją (dėl geležies stokos, lėtinių ligų, hemolizės ir kt.), o pakilęs — poliglobuliją arba dehidrataciją. Hemoglobino frakcijų tyrimai (pvz., HbA, HbF, HbS) padeda diagnozuoti paveldimas hemoglobinopatijas.
Matuojami parametrai ir technologijos
Pulsoksimetrai neinvazyviai įvertina oksihemoglobino ir deoksihemoglobino santykį, tačiau jie negali patikimai atskirti karboksihemoglobino ar didelio methemoglobino kiekio — todėl kai kuriais atvejais reikalingi laboratoriniai tyrimai (ko-oksimetrija). Hemoglobino kiekis nustatomas kraujo tyrimuose (pilnas kraujo tyrimas, CBC).
Apibendrinant: hemoglobinas yra gyvybiškai svarbus baltymas, leidžiantis pernešti deguonį ir dalyvaujantis anglies dioksido išnešime. Jo struktūra, gebėjimas prisijungti deguonį kooperatyviai ir jautrumas aplinkos sąlygoms užtikrina efektyvų dujų mainą tarp plaučių ir audinių.
