Fermentas

Fermento struktūra

Yra tūkstančiai skirtingų fermentų, ir kiekvienas iš jų pasižymi specifine reakcija, kurią katalizuoja. Fermentų pavadinimai rodo, ką jie daro. Fermentų pavadinimai paprastai baigiasi galūne -azė, kuri rodo, kad jie yra fermentai. Pavyzdžiui, ATP sintazė. Ji gamina cheminę medžiagą, vadinamą ATP. Kitas pavyzdys - DNR polimerazė. Ji skaito nepažeistą DNR grandinę ir naudoja ją kaip šabloną naujai grandinei sukurti.

Vienas iš fermentų pavyzdžių yra seilėse esanti amilazė. Ji skaido krakmolo molekules į mažesnes gliukozės ir maltozės molekules. Kitas fermentas yra lipazė. Ji skaido riebalus į mažesnes molekules - riebalų rūgštis ir glicerolį.d

Proteazės yra ištisa fermentų klasė. Jos skaido kitus fermentus ir baltymus atgal į aminorūgštis. Nukleazės - tai fermentai, kurie pjauna DNR arba RNR, dažnai tam tikroje molekulės vietoje.

Fermentai skirti ne tik didelėms cheminėms medžiagoms skaidyti į mažesnes. Kiti fermentai paima mažesnes chemines medžiagas ir jas sujungia į didesnes, taip pat atlieka daugelį kitų cheminių užduočių. Toliau pateiktoje klasifikacijoje išvardyti pagrindiniai fermentų tipai.

Biochemikai dažnai nupiešia fermento paveikslėlį, kuris naudojamas kaip vaizdinė priemonė arba fermento žemėlapis. Tai sunku padaryti, nes fermente gali būti šimtai ar tūkstančiai atomų. Biochemikai negali nupiešti visų šių detalių. Vietoj to jie naudoja juostinius modelius kaip fermentų paveikslėlius. Lenteliniai modeliai gali parodyti fermento formą, nenusakant kiekvieno atomo.

Dauguma fermentų neveikia, jei nėra tinkamos temperatūros ir pH. Žinduoliams tinkama temperatūra paprastai yra apie 37C^o laipsnių (kūno temperatūra). Tinkamas pH gali labai skirtis. Pepsinas yra pavyzdys fermento, kuris geriausiai veikia, kai pH yra apie 1,5.

Fermentą kaitinant aukštesnėje nei tam tikra temperatūra, jis visam laikui sunaikinamas. Jį suskaidys proteazė ir cheminės medžiagos bus naudojamos iš naujo.

Kai kurios cheminės medžiagos gali padėti fermentui dar geriau atlikti savo darbą. Jie vadinami aktyvatoriais. Kartais cheminė medžiaga gali sulėtinti fermento veikimą arba net priversti jį visai neveikti. Šios cheminės medžiagos vadinamos inhibitoriais. Dauguma vaistų yra cheminės medžiagos, kurios arba pagreitina, arba sulėtina tam tikrą žmogaus organizmo fermentą.

Seilių amilazė: chlorido jonas žalias; kalcio - smėlio spalvos

Fermento struktūra

Yra tūkstančiai skirtingų fermentų, ir kiekvienas iš jų pasižymi specifine reakcija, kurią katalizuoja. Fermentų pavadinimai rodo, ką jie daro. Fermentų pavadinimai paprastai baigiasi galūne -azė, kuri rodo, kad jie yra fermentai. Pavyzdžiui, ATP sintazė. Ji gamina cheminę medžiagą, vadinamą ATP. Kitas pavyzdys - DNR polimerazė. Ji skaito nepažeistą DNR grandinę ir naudoja ją kaip šabloną naujai grandinei sukurti.

Vienas iš fermentų pavyzdžių yra seilėse esanti amilazė. Ji skaido krakmolo molekules į mažesnes gliukozės ir maltozės molekules. Kitas fermentas yra lipazė. Ji skaido riebalus į mažesnes molekules - riebalų rūgštis ir glicerolį.d

Proteazės yra ištisa fermentų klasė. Jos skaido kitus fermentus ir baltymus atgal į aminorūgštis. Nukleazės - tai fermentai, kurie pjauna DNR arba RNR, dažnai tam tikroje molekulės vietoje.

Fermentai skirti ne tik didelėms cheminėms medžiagoms skaidyti į mažesnes. Kiti fermentai paima mažesnes chemines medžiagas ir jas sujungia į didesnes, taip pat atlieka daugelį kitų cheminių užduočių. Toliau pateiktoje klasifikacijoje išvardyti pagrindiniai fermentų tipai.

Biochemikai dažnai nupiešia fermento paveikslėlį, kuris naudojamas kaip vaizdinė priemonė arba fermento žemėlapis. Tai sunku padaryti, nes fermente gali būti šimtai ar tūkstančiai atomų. Biochemikai negali nupiešti visų šių detalių. Vietoj to jie naudoja juostinius modelius kaip fermentų paveikslėlius. Lenteliniai modeliai gali parodyti fermento formą, nenusakant kiekvieno atomo.

Dauguma fermentų neveikia, jei nėra tinkamos temperatūros ir pH. Žinduoliams tinkama temperatūra paprastai yra apie 37C^o laipsnių (kūno temperatūra). Tinkamas pH gali labai skirtis. Pepsinas yra pavyzdys fermento, kuris geriausiai veikia, kai pH yra apie 1,5.

Fermentą kaitinant aukštesnėje nei tam tikra temperatūra, jis visam laikui sunaikinamas. Jį suskaidys proteazė ir cheminės medžiagos bus naudojamos iš naujo.

Kai kurios cheminės medžiagos gali padėti fermentui dar geriau atlikti savo darbą. Jie vadinami aktyvatoriais. Kartais cheminė medžiaga gali sulėtinti fermento veikimą arba net priversti jį visai neveikti. Šios cheminės medžiagos vadinamos inhibitoriais. Dauguma vaistų yra cheminės medžiagos, kurios arba pagreitina, arba sulėtina tam tikrą žmogaus organizmo fermentą.

Seilių amilazė: chlorido jonas žalias; kalcio - smėlio spalvos

Užrakto ir rakto modelis

Fermentai yra labai specifiniai. 1894 m. Emilis Fišeris pasiūlė, kad fermentas ir substratas turi specifines vienas kitą papildančias geometrines formas, kurios tiksliai dera viena prie kitos. Tai dažnai vadinama "spynos ir rakto" modeliu. Tačiau šis modelis nepaaiškina, kas vyksta toliau.

1958 m. Danielis Koshlandas pasiūlė pakeisti užrakto ir rakto modelį. Kadangi fermentai yra gana lanksčios struktūros, aktyvioji vieta keičia savo formą dėl sąveikos su substratu. Dėl to substratas ne tik prisijungia prie standžios aktyviosios vietos. Aktyviosios vietos aminorūgščių šoninės grandinės sulenkiamos į tokias pozicijas, kad fermentas atliktų savo katalitinį darbą. Kai kuriais atvejais, pavyzdžiui, glikozidazių, substrato molekulė, patekusi į aktyviąją vietą, taip pat šiek tiek pakeičia formą.

Diagramos, rodančios fermentų veikimo hipotezę

Užrakto ir rakto modelis

Fermentai yra labai specifiniai. 1894 m. Emilis Fišeris pasiūlė, kad fermentas ir substratas turi specifines vienas kitą papildančias geometrines formas, kurios tiksliai dera viena prie kitos. Tai dažnai vadinama "spynos ir rakto" modeliu. Tačiau šis modelis nepaaiškina, kas vyksta toliau.

1958 m. Danielis Koshlandas pasiūlė pakeisti užrakto ir rakto modelį. Kadangi fermentai yra gana lanksčios struktūros, aktyvioji vieta keičia savo formą dėl sąveikos su substratu. Dėl to substratas ne tik prisijungia prie standžios aktyviosios vietos. Aktyviosios vietos aminorūgščių šoninės grandinės sulenkiamos į tokias pozicijas, kad fermentas atliktų savo katalitinį darbą. Kai kuriais atvejais, pavyzdžiui, glikozidazių, substrato molekulė, patekusi į aktyviąją vietą, taip pat šiek tiek pakeičia formą.

Diagramos, rodančios fermentų veikimo hipotezę

Funkcija

Bendroji fermentinės reakcijos lygtis yra tokia:

Substratas + fermentas -> Substratas:fermentas -> Produktas:fermentas -> Produktas + fermentas

Fermentai sumažina reakcijos aktyvavimo energiją, sudarydami tarpinį kompleksą su substratu. Šis kompleksas vadinamas fermento ir substrato kompleksu.

Pavyzdžiui, sacharazė, 400 kartų didesnė už savo substratą sacharozę, suskaido sacharozę į ją sudarančius cukrus - gliukozę ir fruktozę. Sukrazė sulenkia sacharozę ir įtempia ryšį tarp gliukozės ir fruktozės. Vandens molekulės prisijungia ir per sekundės dalį atlieka skilimą. Fermentai pasižymi šiomis pagrindinėmis savybėmis:

1. Jie yra katalizatoriai. Jie paprastai padidina reakcijos greitį 10 milijardų kartų.^p39 Pats fermentas reakcijos metu nepasikeičia.
2. Jie veiksmingi mažais kiekiais. Viena fermento molekulė per minutę gali paversti 1000 molekulių substrato, o kai kurie fermentai per minutę paverčia 3 milijonus molekulių.^p39
3. Jie yra labai specifiniai. Vienas fermentas gali atlikti tik vieną iš daugelio reakcijų, kurias gali atlikti substratas.

Fermentų aktyvumo kontrolė

Ląstelėje yra penki pagrindiniai fermentų aktyvumo kontrolės būdai.

1. Fermentų gamyba (fermentų genų transkripcija ir transliacija) gali būti padidinta arba sumažinta reaguojant į ląstelės aplinkos pokyčius. Ši genų reguliavimo forma vadinama fermentų indukcija ir inhibicija. Pavyzdžiui, bakterijose, kurios yra atsparios antibiotikams, pavyzdžiui, penicilinui, indukuojami fermentai, hidrolizuojantys penicilino molekulę.
2. Fermentų gali būti įvairiuose ląstelių skyriuose. Pavyzdžiui, riebalų rūgštis sintetina vienas fermentų rinkinys citozolyje, endoplazminiame tinklelyje ir Golgio aparate. Paskui jas kaip energijos šaltinį mitochondrijose naudoja kitas fermentų rinkinys.
3. Fermentus gali reguliuoti jų pačių produktai. Pavyzdžiui, galutinis (-iai) produktas (-ai) dažnai slopina vieną iš pirmųjų kelio fermentų. Toks reguliavimo mechanizmas vadinamas neigiamu grįžtamuoju ryšiu, nes gaminamo galutinio produkto kiekį reguliuoja jo paties koncentracija. Tai neleidžia ląstelėms gaminti per daug fermento. Fermentų veikimo kontrolė padeda išlaikyti stabilią gyvų organizmų vidinę aplinką.
4. Fermentus galima reguliuoti juos modifikuojant po pagaminimo. Pavyzdys - polipeptidinės grandinės skaldymas. Chimotripsinas, virškinimo proteazė, gaminamas neaktyvios formos kasoje ir tokia forma gabenamas į skrandį, kur yra aktyvuojamas. Tai sustabdo fermento virškinimą kasoje ar kituose audiniuose prieš jam patenkant į žarnyną. Šis neaktyvaus fermento pirmtako tipas vadinamas zimogenu.
5. Kai kurie fermentai gali suaktyvėti, kai jie patenka į kitą aplinką (pvz., iš aukšto pH į žemą pH). Pavyzdžiui, gripo viruso hemagliutininas suaktyvėja pasikeitus formai. Tai lemia rūgštinės sąlygos, susidarančios ląstelės šeimininkės lizosomos viduje.

Diagrama, rodanti temperatūros pokyčio poveikį fermentų aktyvumui


Diagrama, rodanti pH pokyčio poveikį fermentų aktyvumui

Funkcija

Bendroji fermentinės reakcijos lygtis yra tokia:

Substratas + fermentas -> Substratas:fermentas -> Produktas:fermentas -> Produktas + fermentas

Fermentai sumažina reakcijos aktyvavimo energiją, sudarydami tarpinį kompleksą su substratu. Šis kompleksas vadinamas fermento ir substrato kompleksu.

Pavyzdžiui, sacharazė, 400 kartų didesnė už savo substratą sacharozę, suskaido sacharozę į ją sudarančius cukrus - gliukozę ir fruktozę. Sukrazė sulenkia sacharozę ir įtempia ryšį tarp gliukozės ir fruktozės. Vandens molekulės prisijungia ir per sekundės dalį atlieka skilimą. Fermentai pasižymi šiomis pagrindinėmis savybėmis:

1. Jie yra katalizatoriai. Jie paprastai padidina reakcijos greitį 10 milijardų kartų.^p39 Pats fermentas reakcijos metu nepasikeičia.
2. Jie veiksmingi mažais kiekiais. Viena fermento molekulė per minutę gali paversti 1000 molekulių substrato, o kai kurie fermentai per minutę paverčia 3 milijonus molekulių.^p39
3. Jie yra labai specifiniai. Vienas fermentas gali atlikti tik vieną iš daugelio reakcijų, kurias gali atlikti substratas.

Fermentų aktyvumo kontrolė

Ląstelėje yra penki pagrindiniai fermentų aktyvumo kontrolės būdai.

1. Fermentų gamyba (fermentų genų transkripcija ir transliacija) gali būti padidinta arba sumažinta reaguojant į ląstelės aplinkos pokyčius. Ši genų reguliavimo forma vadinama fermentų indukcija ir inhibicija. Pavyzdžiui, bakterijose, kurios yra atsparios antibiotikams, pavyzdžiui, penicilinui, indukuojami fermentai, hidrolizuojantys penicilino molekulę.
2. Fermentų gali būti įvairiuose ląstelių skyriuose. Pavyzdžiui, riebalų rūgštis sintetina vienas fermentų rinkinys citozolyje, endoplazminiame tinklelyje ir Golgio aparate. Paskui jas kaip energijos šaltinį mitochondrijose naudoja kitas fermentų rinkinys.
3. Fermentus gali reguliuoti jų pačių produktai. Pavyzdžiui, galutinis (-iai) produktas (-ai) dažnai slopina vieną iš pirmųjų kelio fermentų. Toks reguliavimo mechanizmas vadinamas neigiamu grįžtamuoju ryšiu, nes gaminamo galutinio produkto kiekį reguliuoja jo paties koncentracija. Tai neleidžia ląstelėms gaminti per daug fermento. Fermentų veikimo kontrolė padeda išlaikyti stabilią gyvų organizmų vidinę aplinką.
4. Fermentus galima reguliuoti juos modifikuojant po pagaminimo. Pavyzdys - polipeptidinės grandinės skaldymas. Chimotripsinas, virškinimo proteazė, gaminamas neaktyvios formos kasoje ir tokia forma gabenamas į skrandį, kur yra aktyvuojamas. Tai sustabdo fermento virškinimą kasoje ar kituose audiniuose prieš jam patenkant į žarnyną. Šis neaktyvaus fermento pirmtako tipas vadinamas zimogenu.
5. Kai kurie fermentai gali suaktyvėti, kai jie patenka į kitą aplinką (pvz., iš aukšto pH į žemą pH). Pavyzdžiui, gripo viruso hemagliutininas suaktyvėja pasikeitus formai. Tai lemia rūgštinės sąlygos, susidarančios ląstelės šeimininkės lizosomos viduje.

Diagrama, rodanti temperatūros pokyčio poveikį fermentų aktyvumui


Diagrama, rodanti pH pokyčio poveikį fermentų aktyvumui

Fermentų inhibitoriai

Inhibitoriai gali būti naudojami tam, kad sustabdytų fermento prisijungimą prie substrato. Taip galima sulėtinti fermento valdomą reakciją. Inhibitoriai laisvai arba iš dalies įsiterpia į fermento aktyviąją vietą. Taip užkertamas kelias fermento ir substrato komplekso susidarymui arba sulėtinamas jo susidarymas.

Fermentų inhibitoriai

Inhibitoriai gali būti naudojami tam, kad sustabdytų fermento prisijungimą prie substrato. Taip galima sulėtinti fermento valdomą reakciją. Inhibitoriai laisvai arba iš dalies įsiterpia į fermento aktyviąją vietą. Taip užkertamas kelias fermento ir substrato komplekso susidarymui arba sulėtinamas jo susidarymas.

Denatūracija

Denatūracija yra negrįžtamas fermento aktyviosios vietos pokytis, kurį sukelia itin didelis temperatūros arba pH pokytis. Tai sumažina reakcijos greitį, nes substrato molekulė netelpa į aktyviąją vietą, todėl produktai negali susidaryti.

Denatūracija

Denatūracija yra negrįžtamas fermento aktyviosios vietos pokytis, kurį sukelia itin didelis temperatūros arba pH pokytis. Tai sumažina reakcijos greitį, nes substrato molekulė netelpa į aktyviąją vietą, todėl produktai negali susidaryti.

Kofaktoriai

Kofaktoriai arba kofermentai yra pagalbinės molekulės, reikalingos fermentui veikti. Jie nėra baltymai ir gali būti organinės arba neorganinės molekulės. Abiejų tipų molekulių centre kartais būna metalo jonas, pavyzdžiui, Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ arba geležies ir sieros klasteriai. Taip yra todėl, kad tokie jonai gali veikti kaip elektronų donorai, o tai svarbu daugelyje reakcijų. Fermentų poreikis įvairiems mažiesiems pagalbininkams yra pagrindinė priežastis, kodėl gyvūnams, įskaitant mus pačius, reikia mikroelementų ir vitaminų.

Kofaktoriai

Kofaktoriai arba kofermentai yra pagalbinės molekulės, reikalingos fermentui veikti. Jie nėra baltymai ir gali būti organinės arba neorganinės molekulės. Abiejų tipų molekulių centre kartais būna metalo jonas, pavyzdžiui, Mg²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ arba geležies ir sieros klasteriai. Taip yra todėl, kad tokie jonai gali veikti kaip elektronų donorai, o tai svarbu daugelyje reakcijų. Fermentų poreikis įvairiems mažiesiems pagalbininkams yra pagrindinė priežastis, kodėl gyvūnams, įskaitant mus pačius, reikia mikroelementų ir vitaminų.

Klasifikacija

Fermentus klasifikuoja Tarptautinė biochemikų sąjunga. Jos Fermentų komisija visus žinomus fermentus suskirstė į šešias klases:

1. Oksido-reduktazės: katalizuoja elektronų perdavimą
2. Transferazės: perkelia funkcinę grupę iš vienos molekulės į kitą
3. Hidrolazės: prideda -OH (hidroksilo) grupę
4. Liazės: skaldo chemines jungtis ir dažnai prideda dvigubą jungtį arba žiedo struktūrą.
5. Izomerazės: A -> B, kur B yra A izomeras
6. Ligazės: sujungia dvi dideles molekules: Ab + C -> A-C + b

Atskiriems fermentams suteikiamas keturženklis numeris, pagal kurį jie klasifikuojami duomenų bazėje. ^p145

Klasifikacija

Fermentus klasifikuoja Tarptautinė biochemikų sąjunga. Jos Fermentų komisija visus žinomus fermentus suskirstė į šešias klases:

1. Oksido-reduktazės: katalizuoja elektronų perdavimą
2. Transferazės: perkelia funkcinę grupę iš vienos molekulės į kitą
3. Hidrolazės: prideda -OH (hidroksilo) grupę
4. Liazės: skaldo chemines jungtis ir dažnai prideda dvigubą jungtį arba žiedo struktūrą.
5. Izomerazės: A -> B, kur B yra A izomeras
6. Ligazės: sujungia dvi dideles molekules: Ab + C -> A-C + b

Atskiriems fermentams suteikiamas keturženklis numeris, pagal kurį jie klasifikuojami duomenų bazėje. ^p145

Fermentų panaudojimas

Fermentai naudojami komerciniais tikslais:

• kūdikių maisto gaminimas - iš anksto virškinamas maistas kūdikiams
• šokoladinių saldainių centrų minkštinimas
• biologiniai skalbimo milteliai, kurių sudėtyje yra proteazės fermentų, skaidančių purvą ir nešvarumus. Jis suskaido dideles, netirpias molekules į mažas, tirpias molekules. Jis veikia žemesnėje temperatūroje, todėl reikia mažiau energijos (termostabilus)

Fermentų panaudojimas

Fermentai naudojami komerciniais tikslais:

• kūdikių maisto gaminimas - iš anksto virškinamas maistas kūdikiams
• šokoladinių saldainių centrų minkštinimas
• biologiniai skalbimo milteliai, kurių sudėtyje yra proteazės fermentų, skaidančių purvą ir nešvarumus. Jis suskaido dideles, netirpias molekules į mažas, tirpias molekules. Jis veikia žemesnėje temperatūroje, todėl reikia mažiau energijos (termostabilus)

Susiję puslapiai

• Sprogimo kinetika

Susiję puslapiai

• Sprogimo kinetika